IMI - Webmail

Enzimi: kinetika i mehanizmi reakcija

Prirodoslovno-matematički fakultet Sveučilišta u Zagrebu

Opis predmeta
Kemijska kataliza (teorija prijelaznog stanja, principi katalize, kovalentna kataliza, kinetički izotopni efekt); Temeljne jednadžbe enzimske kinetike (kinetika ustaljenog stanja, Michaelis-Menten model, inhibicija, multisupstratni sistemi); Određivanje i značenje pojedinačnih koeficijenata brzina reakcija (konvencionalne metode, metode brzih reakcija – zaustavljeni tok, relaksacija, gašenje, analiza kinetike predstacionarnog stanja i kinetike relaksacije, međustupnjevi reakcije); Utjecaj pH na enzimsku katalizu; Metode za mjerenje kinetike i ravnoteže; Detekcija međuprodukta u enzimski kataliziranoj reakciji; Ireverzibilna inhibicija; Alosteričke interakcije (pozitivna i negativna kooperativnost, Hill-ova jednadžba); Stereokemija enzimskih reakcija; Komplementarnost enzima i supstrata te korištenje energije vezanja u katalizi; Specifičnost enzimske katalize (ograničenja u enzimskim reakcijama, mehanizmi popravljanja); Izabrani primjeri enzimski kataliziranih reakcija.

Literatura

  • D. L. Nelson, M. M. Cox, Lehninger principles of biochemistry, W. H. Freeman & Co., 7th ed. New York, 2017.
  • Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding, W. E. Freeman and Company, New York, 1999.
  • Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, Portland Press, London, 2004.
  • H. Segel, Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems, Wiley Classics Library Edition, 1993.